Ein Team der Universität Lübeck hat dafür einen vielversprechenden Ansatz gefunden. Mithilfe des hochintensiven Röntgenlichts der Berliner Synchrotronquelle BESSY II haben sie die dreidimensionale Architektur der viralen Hauptprotease von SARS-CoV-2 entschlüsselt. Die virale Hauptprotease ist an der Vermehrung des Virus beteiligt.

Weltweit forschen Teams daran, Wirkstoffe gegen SARS-CoV-2 zu entwickeln. Wichtig ist dafür die Strukturanalyse von Makromolekülen, die im Virus eine Funktion ausüben. Diese Funktion hängt eng mit der dreidimensionalen Architektur des Makromoleküls zusammen. Kennt man diese dreidimensionale Architektur, kann man gezielt Angriffspunkte für Wirkstoffe identifizieren.

Vermehrung der Viren stoppen

An der Vermehrung der Viren ist ein spezielles Protein beteiligt: die virale Hauptprotease (Mpro oder auch  3CLpro). Nun hat ein Team um Prof. Dr. Rolf Hilgenfeld, Universität Lübeck, die dreidimensionale Architektur der Hauptprotease von SARS-CoV-2 entschlüsselt. Die Forscher haben dafür das hochintensive Röntgenlicht der Anlage BESSY II des Helmholtz-Zentrum Berlin genutzt.

Fast-Track-Zugang an BESSY II

„Speziell für solche hochaktuellen Fragestellungen ermöglichen wir einen Fast-Track-Zugang zu unseren Instrumenten“, sagt Dr. Manfred Weiss, der die Gruppe makromolekulare Kristallographie am HZB leitet. An den sogenannten MX-Instrumenten, die die Gruppe betreut, können winzigste Proteinkristalle mit hochbrillantem Röntgenlicht durchleuchtet werden.

Die Bilder enthalten Informationen zur dreidimensionalen Architektur der Proteinmoleküle. Mit Hilfe von Computerprogrammen lassen sich die komplexe Gestalt des Proteinmoleküls sowie seine Elektronendichte berechnen.

Originalpublikation > https://science.sciencemag.org/content/early/2020/03/19/science.abb3405

Quelle/Sender: Helmholtz-Zentrum Berlin für Materialien und Energie